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2025年硕士研究生入学初试
《生物化学》考试大纲
生物化学(科目代码:338)一科考试时须在招生单位(10063:天津中医药大学)提供的答题卡上作答,写在试卷上或答题纸上的答案均不计分。
该自命题科目不允许使用计算器。
第一部分:考试形式和试卷结构
考试时间与试卷满分
考试时间为180分钟,满分为150分。
答题方式
答题方式为闭卷、笔试。
试卷题型结构
1判断题:共60道小题(1?60),每小题1分,计60分。
2单选题:共60道小题(61?120),每小题1分,计60分。
3多选题:共30道小题(121?150),每小题1分,计30分。
第二部分:考试大纲
要求考生理解和掌握相关课程基础知识和基本理论,能够运用基本原理和方法分析、判断和解决有关实际问题。
生物化学是研究生命的科学,主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用,生物化学是高等医药院校重要的专业基础课。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学,主要采用化学的原理与方法,从分子水平探讨生命现象的本质。
本大纲的主要内容,包括生物大分子的结构与功能,着重介绍蛋白质、酶、核酸的结构与功能;物质代谢、能量代谢,主要为糖、脂、蛋白质三大营养物质的代谢过程及其调节。
第一章 糖的化学
1、 糖的基本概念与组成。
2、 重要多糖的结构与功能。
3、 糖类药物研究与应用。
第二章 脂类的化学
1、脂类的概述、分类及生物学作用。
2、单脂的化学。
3、复合脂类的化学。
4、脂类的提取分离与分析。
5、脂类药物的研究与应用。
第三章 蛋白质的化学
1、蛋白质的元素组成及元素组成特点:蛋白质平均含氮量为16%。
2、蛋白质组成的基本单位——氨基酸:氨基酸的结构通式;氨基酸的分类;氨基酸的三字符号,一字符号,等电点;氨基酸的理化性质。
3、氨基酸的连接:肽键;肽;多肽链;N末端和C末端;多肽链的方向性;氨基酸残基,蛋白质。
4、重要的活性多肽:谷胱甘肽的结构与功能;多肽类激素和神经肽的结构与功能。
5、蛋白质的分子结构:1. 蛋白质的一级结构:定义、结构特点;2. 蛋白质的二级结构:定义;肽单元;二级结构的主要类型及结构特点;超二级结构及模体;3. 蛋白质的三级结构:定义、稳定力、结构域;4. 蛋白质的四级结构:定义、稳定力。
6、蛋白质的分类。
7、蛋白质结构与功能的关系:蛋白质一级结构与功能的关系;蛋白质空间结构与功能的关系。
8、蛋白质的理化性质:蛋白质的两性电离性质;蛋白质的胶体性质;蛋白质变性与复性;蛋白质的紫外吸收;蛋白质的呈色反应。
9、蛋白质分离纯化与结构分析。
第四章 核酸的化学
1、核苷酸是核酸的基本组成单位:碱基、核糖、脱氧核糖、核苷、脱氧核苷、核苷酸、脱氧核苷酸的结构。
2、核酸的一级结构:核苷酸的连接方式:3’, 5’-磷酸二酯键;核酸链的方向性;核酸一级结构的定义;一级结构的书写方式。
3、DNA的二级结构:B型DNA的结构特点;DNA二级结构的多样性。
4、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装。
5、DNA的功能:DNA是遗传信息的物质基础。
6、RNA的种类及功能。
7、信使RNA的结构与功能。
8、转运RNA的结构与功能。
9、核蛋白体RNA的结构与功能。
10、核酸的理化性质:核酸的紫外吸收;核酸的变性与复性;核酸分子杂交。
第五章 酶
1、酶概念。
2、酶的分子组成:单纯酶,结合酶的概念;全酶、酶蛋白、辅助因子的概念;金属离子的功能;辅酶或辅基的概念及功能;B族维生素与辅酶的关系。
3、酶的活性中心:定义;必需基团、结合基团、催化基团、活性中心外的必需基团的概念和功能。
4、同工酶:概念,生理意义,医学应用。
5、酶促反应的特点:高效性,特异性,可调节性,不稳定性。
6、酶促反应的机制:能显著降低反应活化能。
7、酶催化反应的化学原理:诱导契合学说;中间复合物学说;酶催化反应的一些化学机制。
8、酶促反应动力学:(1)底物浓度对反应速度的影响:米氏方程式、Km与Vm的意义;(2) 酶浓度对反应速度的影响;(3)温度对反应速度的影响;(4)pH对反应速度的影响;(5)抑制剂对反应速度的影响:不可逆性抑制作用、可逆性抑制作用的概念。可逆性抑制作用:竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响;非竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响;反竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响;酶竞争性抑制在医学上的应用:磺胺类药物的作用机理。(6)激活剂对反应速度的影响。
9、酶的调节:(1)酶的别构调节;(2)酶的共价修饰调节;(3)酶原与酶原的激活;(4)酶含量的调节。
10、酶的分类与命名。
第六章 生物氧化
1、生物氧化的概念及特点。
2、呼吸链:呼吸链的概念;呼吸链中各成员的结构与功能;呼吸链的组成:NADH和FADH2这两条重要呼吸链的排列顺序。
3、氧化磷酸化和底物水平磷酸化:(1)氧化磷酸化和底物水平磷酸化的概念;磷氧比值;氧化磷酸化的偶联部位;(2)氧化磷酸化偶联机制:化学渗透假说;(3)ATP合酶的结构与作用机理;(4)ATP在能量代谢中的核心作用:高能键、高能化合物的概念;ATP的生成、储存和利用。
4、影响氧化磷酸化的因素:体内能量状态对氧化磷酸化的调节作用;常见抑制剂的抑制作用;甲状腺素的调节作用;线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响。
5、通过线粒体内膜的物质转运:胞浆中NADH的氧化:a-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用的生理意义;腺苷酸转运蛋白;线粒体蛋白质的跨膜转运。
6、非线粒体氧化体系:微粒体氧化体系、过氧化物酶体氧化体系和超氧化物歧化酶。
第七章 糖代谢
1、糖的生理功能;糖的消化、吸收与转运;糖代谢的概况。
2、糖的无氧氧化:(1)糖无氧氧化(糖酵解)的定义;(2)糖无氧氧化的基本过程:糖酵解反应过程中ATP的生成和关键酶;(3)糖酵解的调节;(4)糖酵解的生理意义;(5)其他单糖的代谢。
3、糖的有氧氧化:定义,基本过程,糖有氧氧化的生理意义,生成ATP数量的计算,有氧氧化的调节,巴斯德效应。
4、三羧酸循环:定义,详细过程,关键酶及脱氢辅酶,三羧酸循环的特点及生理意义。
5、磷酸戊糖途径:定义,基本过程,关键酶,磷酸戊糖途径的调节,磷酸戊糖途径的生理意义。
6、糖原的合成与分解:定义,基本过程,关键酶,糖原合成与分解的调节。
7、糖异生途径:(1)糖异生途径:定义,基本过程,关键酶,糖异生的调节,糖异生的生理意义;(2)乳酸循环:定义,基本过程,生理意义;(3)葡萄糖的其他代谢途径:葡萄糖醛酸途径,多元醇途径,2,3-二磷酸甘油酸旁路。
8、血糖及其调节:(1)血糖的来源和去路;(2)血糖水平的激素调节:胰岛素作用的机理,胰高血糖素的作用机理;(3)血糖水平异常。
第八章 脂类代谢
1、脂质的化学:脂质的概念,分类,化学结构及主要功能,必需脂肪酸。
2、脂质的消化、吸收。
3、甘油三脂代谢:(1)甘油三脂的合成代谢:合成原料来源,基本过程,关键酶;(2)甘油三酯的分解代谢:①脂肪的动员;②甘油分解代谢的基本过程;③脂肪酸分解的基本过程:脂肪酸的激活,肉碱的穿梭作用,β-氧化的基本过程;④饱和脂肪酸氧化过程中ATP生成数量的计算;⑤酮体的生成与利用:酮体的定义,代谢的基本过程,代谢特点,关键酶,生理意义。
4、磷脂的代谢:(1)甘油磷脂的代谢:甘油磷脂的组成、分类及结构;甘油磷脂的合成及降解。(2)鞘磷脂的代谢:鞘磷脂的化学组成及结构;鞘磷脂的代谢。
5、胆固醇代谢:(1)胆固醇的合成:合成部位,合成原料,合成的基本过程,关键酶,合成的调节;(2)胆固醇的转化。
6、血浆脂蛋白代谢:(1)血脂的概念;(2)血浆脂蛋白的分类、组成及结构;(3)载脂蛋白的定义和功能;(4)血浆脂蛋白代谢:血浆脂蛋白代谢过程,血浆脂蛋白的主要功能;(5)血浆脂蛋白代谢异常。
7、类二十烷酸生物合成。
第九章 蛋白质的分解代谢
1、蛋白质的生理功能。
2、蛋白质的营养价值:(1)机体蛋白质营养状况的评价:氮平衡;(2)食物蛋白质营养价值评价:蛋白质的总量及必需氨基酸的种类和比例。
3、蛋白质的消化、吸收与腐败作用。
4、氨基酸的一般代谢:(1)体内蛋白质的降解;(2)体内氨基酸代谢概况;(3)氨基酸的脱氨基作用:①转氨基作用:定义,反应通式,维生素B6的作用,生理意义;②L-谷氨酸氧化脱氨基作用:定义,反应式,生理意义;③联合脱氨基作用:定义,主要方式,基本过程,生理意义;④氨基酸的其他脱氨基方式。(4)酮酸的代谢。
5、氨的代谢:(1)血氨的来源;(2)氨的转运:丙氨酸-葡萄糖循环;谷氨酰胺的运氨作用;(3)尿素的生成:①尿素循环的定义;②尿素的合成:合成的基本过程,关键酶,尿素循环的特点;③尿素合成的调节;④高血氨症和氨中毒。
6、个别氨基酸的代谢:(1)氨基酸脱羧基作用:生理活性物质的生成和作用;(2)一碳单位的代谢:概念,载体,一碳单位的来源和互变,生理意义;(3)含硫氨基酸的代谢:甲硫氨酸循环;(4)芳香族氨基酸的代谢。(5)支链氨基酸的代谢。
第十章 核酸的代谢
1、核苷酸的消化、吸收。
2、核苷酸的生物功能。
3、嘌呤核苷酸的合成代谢:(1)从头合成途径:概念,原料的来源;(2)补救途径:概念,反应过程;(3)脱氧核苷酸的生成;(4). 嘌呤核苷酸抗代谢物。
4、嘧啶核苷酸的合成代谢:(1)从头合成途径:概念,原料的来源;(2)补救途径:概念,反应的基本过程;(3)嘧啶核苷酸抗代谢物。
5、嘌呤核苷酸的分解代谢:分解的基本过程;分解终产物:尿酸。
6、嘧啶核苷酸的分解代谢:分解的基本过程,分解终产物。
第十一章 代谢及代谢调控
1、物质代谢的特点。
2、物质代谢的相互关系:各种能量物质的代谢相互联系相互制约;糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系。
3、组织、器官的代谢特点及联系。
4、物质代谢调节:(1)细胞水平的代谢调节:细胞内酶的隔离分布;关键酶的概念;关键酶的变构调节及变构调节的特点;酶的化学修饰调节及其调节特点;酶量的调节。(2)激素水平的代谢调节。(3)整体调节。
第十二章 DNA的生物合成
1、遗传学的中心学法则。
2、复制的基本规律:(1)半保留复制:概念,生物学意义。(2)双向复制:概念;复制起始点、复制叉、复制子的概念。(3)复制的半不连续性:概念;领头链、随从链、冈崎片段的概念;(4)DNA的合成方向。
3、DNA复制的酶学和拓扑学变化:(1)复制的化学反应:合成DNA的基本条件;(2)DNA聚合酶:原核生物DNA聚合酶的主要类型,结构及功能;真核生物DNA聚合酶的主要类型及功能;(3)复制保真性的酶学依据;(4)复制中的解链和DNA分子拓扑学变化:解螺旋酶、单链DNA结合蛋白、引物酶、拓扑异构酶I、拓扑异构酶II的功能;(5). DNA连接酶:功能。
4、DNA生物合成过程:(1)原核生物的DNA生物合成:基本过程;(2)真核生物的DNA生物合成:基本过程。端粒的概念,组成,作用原理,生物学意义。
5、逆转录和其他复制方式:(1)逆转录病毒和逆转录酶:逆转录的概念;(2)逆转录研究的意义;(3)滚环复制和D环复制。
6、DNA损伤:DNA损伤、突变的概念;引发突变的因素;DNA损伤的主要类型。
7、DNA损伤的修复:DNA损伤修复的主要类型及其机制。
8、DNA损伤和修复的意义。
9、基因突变与基因多态性。
第十三章 RNA生物合成
1、转录的概念;转录和复制的异同点。
2、原核生物转录的模板与酶:(1)不对称转录、结构基因、模板链、编码链的概念;模板链、编码链、转录产物、蛋白质肽链间的关系。(2)原核RNA聚合酶:RNA聚合酶的结构及各亚基的功能。(3)模板与酶的辨认结合:启动子的概念。
3、原核生物转录过程:基本过程。
4、真核生物的转录过程:真核生物RNA聚合酶的分类及功能;转录因子的概念及其功能;转录过程的一些特点。
5、真核生物转录后加工:(1)mRNA转录后加工:添加“帽子”、“尾巴”结构;断裂基因的剪接;mRNA编辑:概念,生物学意义。(2)rRNA的转录后加工:剪切;与蛋白质装配为核糖体。(3)tRNA的转录后加工:添加“氨基酸臂”;核苷酸的修饰;剪切和剪接。
6、RNA催化的自剪接作用。
7、RNA在细胞内的降解。
8、基因转录调控。
第十四章 蛋白质的生物合成
1、蛋白质生物合成体系的组成。
2、mRNA在蛋白质合成中的作用:mRNA是蛋白质生物合成的信息模板。遗传密码子的概念;密码子的特点:方向性、连续性、简并性、摆动性、通用性。起始密码子,终止密码子,开放阅读框的概念。
3、tRNA在蛋白质合成中的作用:tRNA是蛋白质合成时氨基酸的运载工具。
4、核糖体在蛋白质合成中的作用:核糖体是蛋白质生物合成的场所。核蛋白体的基本结构。
5、蛋白质生物合成需要的酶类和蛋白质因子。
6、氨基酸与tRNA的连接:氨基酰-tRNA合成酶的功能及翻译的保真性;特殊的起始氨基酰-tRNA:结构与功能。
7、蛋白质生物合成过程:蛋白质生物合成的基本过程。
8、蛋白质合成后加工和输送:(1)多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质:分子伴侣的功能;(2)一级结构的修饰:肽链N-端和C-端的切除和化学修饰;氨基酸残基的化学修饰;水解加工生成活性蛋白质或多肽;(3)空间结构的修饰:亚基的聚合;辅基的连接;(4)蛋白质合成后的靶向输送:信号序列的作用;分泌型蛋白分泌蛋白质的基本过程。
9、蛋白质生物合成的干扰和抑制:(1)抗生素类抑制蛋白质的合成的机理;(2)其他干扰蛋白质合成的物质的作用机理。
参考书目:《生物化学》姚文兵主编,人民卫生出版社,第8版
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