众所周知,考研大纲是全国硕士研究生考试命题的重要依据,也是考生复习备考必不可少的工具书。今天,小编为大家整理了“2025考研大纲:西北师范大学2025年考研加试科目 338《生物化学》考试大纲”的相关内容,祝您考研成功!
硕士研究生招生考试加试科目
《生物化学》
考试大纲
(科目代码:338)
学院名称(盖章): 生命科学学院
学院负责人(签字):
编 制 时 间: 2024年7月10日
西北师范大学硕士研究生入学考试加试科目
《生物化学》考试大纲
(科目代码:338)
一、考核要求
《生物化学》是为跨学科(或同等学力)考生报考学科教学(生物)、职业技术教育(农林牧渔方向)专业学位硕士研究生设置的具有选拔性质的加试科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生掌握生物化学基础知识、基本理论、基本方法的水平和分析问题、解决问题的能力,为择优录取、确保专业学位硕士研究生的入学质量。在考试形式和试卷结构等方面有如下要求:
(一)试卷满分及考试时间
试卷满分为100分,考试时间为120分钟。
(二)答题方式
答题方式为闭卷、笔试。
(三)试卷内容结构
题型:名词解释、选择题、判断题、填空题、问答题、计算题和论述题。
二、评价目标
《生物化学》在考查考生对生物化学基础知识、基本理论理解的基础上,注重考查理论联系实际的能力,说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断;运用掌握的基础理论知识和原理,可以就某一问题设计出实验方案;准确、恰当地使用专业术语,文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述。
三、参考书
1. 魏民 等主编,《生物化学简明教程》,高等教育出版社(第六版),2021年。
2. 朱圣庚 徐长法 主编,《生物化学》,高等教育出版社(第四版),2017年。
四、考核内容
第1章 氨基酸、肽和蛋白质
考核要点:
氨基酸的结构、酸碱性质及氨基酸的化学反应,氨基酸的光学活性;氨基酸混合物分析分离的原理及技术。肽的结构、蛋白质的一级结构及其测定方法。
主要考核内容:
氨基酸—蛋白质的单体亚基
蛋白质的水解;α-氨基酸的一般结构
氨基酸的酸碱性质
氨基酸的解离;氨基酸的等电点
氨基酸的化学反应
α-羧基参加的反应;α-氨基参加的反应;α-氨基和羧基共同参加的反应
氨基酸的旋光性和光谱性质
氨基酸的旋光性和立体化学;氨基酸的光谱性质
6. 氨基酸混合物的分析和分离
分配层析法的一般原理;分配柱层析;纸层析;薄层层析;离子交换层析
7. 肽
肽和肽键的结构;肽的物理和化学性质
8. 蛋白质的组成、分类、分子大小和结构层次
蛋白质的化学组成和分类;蛋白质分子的形状和大小;蛋白质分子结构的组织层次
9. 蛋白质的一级结构
蛋白质的氨基酸序列决定蛋白质的功能;蛋白质化学测序的策略
10. 蛋白质测序的一些常用方法
末端残基分析;二硫键的断裂;氨基酸组成的分析;多肽链的部分裂解;肽段氨基酸序列的测定;肽段在原多肽链中的次序的确定;二硫键位置的确定
11. 氨基酸序列与生物进化
序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族;同源蛋白质氨基酸序列的物种差异;同源蛋白质具有共同的进化起源
第2章 蛋白质的三维结构
考核要点:
肽键的性质、蛋白质的二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构和亚基缔合;蛋白质的变性
主要考核内容:
蛋白质三维结构的概述
蛋白质构象主要由弱相互作用稳定;肽键具有刚性和平面的性质;多肽主
链的折叠受到空间位阻的限制
蛋白质的二级结构
α螺旋;氨基酸序列影响α螺旋的稳定性;β构象;β转角和Ω环;无规
卷曲
纤维状蛋白质
α-角蛋白;丝心蛋白和β-角蛋白:胶原蛋白;弹性蛋白
蛋白质超二级结构和结构域
超二级结构;结构域
球状蛋白质与三级结构
三级结构的形成;球状蛋白质三级结构的特征;球状蛋白质三级结构/结构
域的类型
四级结构和亚基缔合
有关四级结构的一些概念;四级缔合的驱动力;亚基相互作用的方式
蛋白质的变性、折叠和结构预测
蛋白质的变性;氨基酸序列规定蛋白质的三维结构;蛋白质肽链折叠的动
力学和蛋白质结构的预测
第3章 蛋白质的生物学功能
考核要点:
通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系,理解蛋白质结构与功能的关系
主要考核内容:
1. 蛋白质功能的多样性
2. 氧结合蛋白质—肌红蛋白:贮存氧
肌红蛋白的三级结构;辅基血红素;O2与肌红蛋白的结合;O2的结合改
变肌红蛋白的构象
3. 氧结合蛋白质—血红蛋白:转运氧
血红蛋白的结构;氧结合引起的血红蛋白构象变化;血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线);H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响
4. 血红蛋白分子病
分子病是遗传的;镰刀状细胞贫血病
第4章 蛋白质的性质、分离纯化和鉴定
考核要点:
蛋白质酸碱性质、胶体性质和蛋白质沉淀,蛋白质分离纯化的方法与原理
主要考核内容:
蛋白质在水溶液中的行为
蛋白质的酸碱性质;蛋白质的胶体性质和蛋白质沉淀
2. 蛋白质分离纯化的一般程序
3. 蛋白质分离纯化的方法
等电点沉淀和盐析、有机溶剂分级分离、透析和超滤、密度梯度超速离心、凝胶过滤、凝胶电泳、等电聚焦和双向电泳、离子交换层析、疏水相互作用层析、亲和层析和高效液相层析
4. 蛋白质相对分子质量的测定
凝胶过滤法测定相对分子质量、SDS-PAGE测定相对分子质量和沉降速度法测定相对分子质量
5. 蛋白质的含量测定与纯度鉴定
第5章 酶的催化作用
考核要点:
酶的化学本质及其分类和命名;酶的专一性;酶的活力测定;核酶的概念
主要考核内容:
酶是生物催化剂
酶与一般催化剂的共同点;酶作为生物催化剂的特点
酶的化学本质及其组成
酶的化学本质;酶的化学组成;单体酶、寡聚酶、多酶复合物
酶的命名和分类
习惯命名法;国际系统命名法;国际系统分类法及酶的编号;六大类酶的特征和举例
酶的专一性
酶的专一性;有关酶作用的专一性的假说
酶的活力测定和分离纯化
酶活力的测定;酶的分离纯化
6. 非蛋白质生物催化剂—核酶
核酶(ribozyme)的概念;核酶的种类;核酶的研究意义及应用前景
第6章 酶动力学
考核要点:
米氏方程和米氏常数的意义;酶的抑制作用;温度、PH及激活剂对酶促反应的影响
主要考核内容:
化学动力学基础
化学反应速率及其测定;反应分子数和反应级数;各级反应特征
底物浓度对酶促反应速率的影响
中间复合物学说;酶促反应的动力学方程式;多底物的酶促反应动力学
酶的抑制作用
抑制程度的表示方法;抑制作用的类型;可逆抑制作用和不可逆抑制作用
的鉴别;可逆抑制作用动力学;一些重要的抑制剂
温度对酶促反应的影响
pH对酶促反应的影响
激活剂对酶促反应的影响
第7章 酶作用机制和酶活性调节
考核要点:
酶活性部位的概念和特点;酶促反应机制及酶活性的别构调节;酶活性的共价调节;同工酶的概念
主要考核内容:
酶的活性部位
酶活性部位的特点;研究酶活性部位的方法
酶催化反应的独特性质
酶促反应机制
酸碱催化;共价催化;金属离子催化;底物和酶的邻近效应与定向效应;底物的形变和诱导契合;多元催化和协同效应;活性部位微环境的影响
酶活性的别构调节
酶的别构效应和别构酶的性质
酶活性的共价调节
酶的可逆共价修饰类型;酶的不可逆共价调节—酶原的激活
同工酶
第8章 核酸的结构和功能
考核要点:
核酸和核苷酸的组成和结构;DNA的结构和功能;RNA的结构与功能
主要考核内容:
核酸的发现
核酸的种类和分布
核酸的化学组成
DNA的结构和功能
RNA的结构与功能
第9章 核酸的物理化学性质和研究方法
考核要点:
核酸的水解;核酸的紫外吸收;核酸的变性、复性及杂交;核酸的分离纯化
主要考核内容:
核酸的水解
核酸的酸碱性质
核酸的紫外吸收
核酸的变性、复性和杂交
核酸的分离和纯化
第10章 维生素和辅酶
考核要点:
维生素的概念、分类及生物学功能; B族维生素与其相应辅酶的关系
主要考核内容:
维生素概论
脂溶性维生素
维生素A;维生素D;维生素E;维生素K
水溶性维生素
维生素B1和硫胺素焦磷酸;维生素PP和烟酰胺辅酶;维生素B2和黄素辅酶;泛酸和辅酶A;维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺;维生素B12(氰钴胺素)及其辅酶;生物素;叶酸和四氢叶酸;硫辛酸;维生素C
第11章 新陈代谢总论
考核要点:
新陈代谢的基本概念和原理;新陈代谢的研究方法
主要考核内容:
1. 新陈代谢的基本概念和原理
2. 新陈代谢的研究方法
第12章 生物能学
考核要点:
自由能的概念和标准自由能,生物体内ATP与磷酰基转移
主要考核内容:
1. 自由能的概念
2. 标准自由能变化
3. ATP与磷酰基转移
第13章 六碳糖的分解和糖酵解作用
考核要点:
糖酵解作用的反应机制及能量转变;丙酮酸的去路及糖酵解作用的调节
主要考核内容:
1. 糖酵解过程概述
2. 糖酵解第一阶段的反应机制
葡萄糖的磷酸化;葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸;果糖-6-磷酸形成果糖-1,6-二磷酸;果糖-1,6-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸;二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸
3. 糖酵解第二阶段的反应机制
甘油醛-3-磷酸氧化成1,3-二磷酸甘油酸;1,3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸键基团形成ATP;3-磷酸甘油酸转变为2-二磷酸甘油酸;2-二磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸;磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸并产生一个ATP分子
4. 由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算
5. 丙酮酸的去路
6. 糖酵解作用的调节
磷酸果糖激酶是关键酶; 2,6-二磷酸果糖对酵解的调节作用;己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用
第14章 柠檬酸循环
考核要点:
丙酮酸的脱氢脱羧过程及柠檬酸循环过程;能量转换及调控
主要考核内容:
1. 丙酮酸转化成乙酰辅酶A的过程
2. 柠檬酸循环
草酰乙酸与乙酰-CoA缩合形成柠檬酸;柠檬酸异构化形成异柠檬酸;异柠
檬酸氧化形成α-酮戊二酸;α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA;琥珀酰-CoA转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键;琥珀酸脱氢形成延胡索酸;延胡索酸水合形成L-苹果酸;L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸
3. 柠檬酸循环的化学总结算
4. 柠檬酸循环的调控
5. 柠檬酸循环在代谢中的双重角色
6. 乙醛酸途径
第15章 氧化磷酸化作用
考核要点:
电子传递和氧化磷酸化作用
主要考核内容:
氧化还原电势
氧化-还原电势;生物体中某些重要的氧化-还原电势;电势和自由能的关
系;标准电动势和平衡常数的关系
电子传递和氧化呼吸链
呼吸链概念的建立;电子传递链;电子传递过程;电子传递的抑制剂
3. 氧化磷酸化作用
氧化磷酸化作用机制;质子梯度的形成;ATP合成机制;氧化磷酸化的解偶联和抑制;细胞溶胶内NADH的再氧化;氧化磷酸化的调控;一个葡萄糖分子彻底氧化产生ATP分子数的总结算
第16章 戊糖磷酸途径
考核要点:
戊糖磷酸途径及其生物需意义
主要考核内容:
戊糖磷酸途径的主要反应
戊糖磷酸途径反应速率的调控
戊糖磷酸途径的生物学意义
第17章 糖异生和糖的其他代谢途径
考核要点:
糖异生作用的途径及其调控
主要考核内容:
糖异生作用
糖异生作用的途径;糖异生途径总览;由丙酮酸形成葡萄糖的能量消耗及
意义;糖异生作用的调节;乳酸的再利用和可立氏循环
乙醛酸途径
第18章 糖原的分解和生物合成
考核要点:
糖原的降解和合成过程
主要考核内容:
糖原的生物学意义
糖原的降解
糖原磷酸化酶;糖原脱支酶;磷酸葡萄糖变位酶的作用;6-磷酸葡糖磷酸酶
糖原的生物合成
催化糖原合成的三种酶
糖原代谢的调控
糖原磷酸化酶的调节机制;糖原合酶的调节机制; G蛋白及其对激素信号的传递作用
第19章 脂质的代谢
考核要点:
脂肪酸的氧化;不饱和脂肪酸的氧化;酮体的生成;脂质的生物合成
主要考核内容:
脂肪酸的氧化
脂肪酸的活化;脂肪酸转入线粒体;β-氧化;脂肪酸氧化是高度放能过程
不饱和脂肪酸的氧化
不饱和脂肪酸的氧化;奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA;脂肪酸还可发生α-或ω-氧化
酮体
乙酰-CoA的代谢结局;肝中酮体的形成;肝外组织使用酮体作为燃料
脂肪酸代谢的调节
脂质的生物合成
贮存脂肪;脂肪酸的生物合成;脂酰甘油的生物合成;磷脂类的生物合成;其他脂类的生物合成
第20章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
考核要点:
蛋白质的降解,氨基酸的分解代谢、尿素的形成过程;氨基酸碳骨架的氧化途径;生糖氨基酸和生酮氨基酸;氨基酸与一碳单位
主要考核内容:
蛋白质降解
蛋白质降解的特性;蛋白质的降解的反应机制;机体对外源蛋白质的需要及其消化作用
氨基酸的分解代谢
氨基酸的脱氨基作用;氧化脱氨基作用:其他的脱氨基作用;联合脱氨基作用;氨基酸的脱羧基作用;氨的命运
尿素的形成
尿素循环的发现;尿素循环;尿素循环的调节
氨基酸碳骨架的氧化途径
形成乙酰-CoA的途径;α-酮戊二酸途径;形成琥珀酰-CoA的途径;形成延胡索酸途径;形成草酰乙酸途径
生糖氨基酸和生酮氨基酸
由氨基酸衍生的其他重要物质
氨基酸与一碳单位;氨基酸与生物活性物质
第21章 氨基酸的生物合成和生物固氮
考核要点:
氨基酸的生物合成
主要考核内容:
氨的同化作用—氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺入生物分子
氨基酸的生物合成
由α-酮戊二酸形成的氨基酸—谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸;由草酰乙酸形成的氨基酸—天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸;由丙酮酸族的氨基酸—丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸;丝氨酸族的氨基酸—丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸;芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成
氨基酸生物合成的调节
第22章 核酸的降解和核苷酸代谢
考核要点:
核酸和核苷酸的分解代谢,核苷酸的生物合成
主要考核内容:
核酸和核苷酸的分解代谢
核酸的降解;核苷酸的分解;嘌呤碱的分解;嘧啶碱的分解
核苷酸的生物合成
嘌呤核糖核苷酸的合成;嘧啶核糖核苷酸的合成;核苷一磷酸转变成核苷三磷酸;脱氧核糖核苷酸的合成
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